Переключити меню
Переключити особисте меню
Ви не увійшли до системи
Your IP address will be publicly visible if you make any edits.

Транспортування кисню під час тренувань: відмінності між версіями

Матеріал з SportWiki
(Замінено вміст на «*»)
Мітка: Замінено
Немає опису редагування
Рядок 1: Рядок 1:
*
Зв'язування і транспорт кисню в крові
А. Крива дисоціації O2: транспортна ємність за O2
 
Гемоглобін (Нb) - це білок червоних кров'яних клітин з молекулярною масою 64 500 кДа, що здійснює транспорт O2. Нb бере участь також у транспорті СО2 і є важливим рН-буфером. Нb являє собою тетрамер, що складається з 4 субодиниць (у дорослих: 98%: 2а + 2b = НМ; 2%: 2а + 2d = HbA2), кожна зі своїм гемом. Гем складається з порфірину і Fe(ll). Кожен із чотирьох атомів Fe(ll) (пов'язаний з одним гістидиновим залишком гемоглобіну) оборотно зв'язується з молекулою O2. Цей процес називається оксигенацією (не окисленням!). Нb в оксигемоглобін (Оху-Hb). Кількість O2, зв'язаного з Нb, залежить від парціального тиску O2 (PO2): крива дисоціації кисню (А, червона лінія). Крива має сигмоїдальну форму, оскільки первісно зв'язані молекули O2 змінюють конформацію тетрамера Нb (позитивна кооперативність) і таким чином збільшують афінність гемоглобіну до O2-.
 
При насиченні киснем 1 моль тетрамерного Нb з'єднується з 4 молекулами O2, тобто 64 500 г Нb з'єднується з 4 - 22,4 л O2. Таким чином, 1 г Нb теоретично може транспортувати in vivo 1,39 мл O2, або 1,35 мл (число Хюфнера). Загальна концентрація Нb у крові ([Hb]total) у середньому становить 150 г/л (с. 94), що відповідає максимальній концентрації O2 9,1 ммоль/л або 0,203 л O2А1 крові. Транспортна ємність крові за киснем є функцією [Hb]tote/(A).

Версія за 10:39, 27 червня 2024

Зв'язування і транспорт кисню в крові А. Крива дисоціації O2: транспортна ємність за O2

Гемоглобін (Нb) - це білок червоних кров'яних клітин з молекулярною масою 64 500 кДа, що здійснює транспорт O2. Нb бере участь також у транспорті СО2 і є важливим рН-буфером. Нb являє собою тетрамер, що складається з 4 субодиниць (у дорослих: 98%: 2а + 2b = НМ; 2%: 2а + 2d = HbA2), кожна зі своїм гемом. Гем складається з порфірину і Fe(ll). Кожен із чотирьох атомів Fe(ll) (пов'язаний з одним гістидиновим залишком гемоглобіну) оборотно зв'язується з молекулою O2. Цей процес називається оксигенацією (не окисленням!). Нb в оксигемоглобін (Оху-Hb). Кількість O2, зв'язаного з Нb, залежить від парціального тиску O2 (PO2): крива дисоціації кисню (А, червона лінія). Крива має сигмоїдальну форму, оскільки первісно зв'язані молекули O2 змінюють конформацію тетрамера Нb (позитивна кооперативність) і таким чином збільшують афінність гемоглобіну до O2-.

При насиченні киснем 1 моль тетрамерного Нb з'єднується з 4 молекулами O2, тобто 64 500 г Нb з'єднується з 4 - 22,4 л O2. Таким чином, 1 г Нb теоретично може транспортувати in vivo 1,39 мл O2, або 1,35 мл (число Хюфнера). Загальна концентрація Нb у крові ([Hb]total) у середньому становить 150 г/л (с. 94), що відповідає максимальній концентрації O2 9,1 ммоль/л або 0,203 л O2А1 крові. Транспортна ємність крові за киснем є функцією [Hb]tote/(A).